Ein internationales Wissenschaftlerteam hat eine Abhandlung
veröffentlicht, die einen der derzeit vollständigsten Proteinkataloge
detailliert beschreibt. Dieser neue Katalog, der 14 000 Interaktionen
zwischen Proteinpaaren abdeckt, ist vier Mal größer als alle vorherigen
Kataloge dieser Art. Der Zeitschrift Lab Product News zufolge umfasst
dieser mehr qualitativ hochwertige Interaktionen, als aus allen früheren
Studien zusammengenommen hervorgegangen sind.
Proteininteraktionen auf diese Weise zu identifizieren, könnte den
Forschern die Frage beantworten, wie Zellen auf molekularer Ebene
funktionieren, und uns schließlich helfen, einige der an Krebs
beteiligten Gene zu ermitteln. Die Studie, die von Frederick Roth von
der Universität Toronto und Marc Vidal von der Harvard Medical School
gemeinsam geleitet wurde, ist der Höhepunkt jahrelanger Forschung zum
menschlichen Interaktom – einer kompletten Karten aller
Proteininteraktionen im menschlichen Körper, um diesen neuen Katalog zu
erstellen.
Die Ermittlung von Proteininteraktionen ist wie die Erstellung eines
Handbuchs für die menschliche Zelle. In einem Gespräch mit Scientific
American zeichnete Roth eine Analogie zwischen seiner Arbeit und einer
Mechanik, zu der ein Katalog mit Fahrzeugteilen gehört, aber niemand
weiß wie diese miteinander verbunden sind. "Das führt uns von einem
groben Entwurf der Teileliste, die in keiner besonderen Reihenfolge
aufgeführt sind, zu einer Liste mit Paaren von Teilen. Jetzt erst
beginnen wir zu verstehen, wie diese zusammenpassen."
Scientific American fügt hinzu: "Roth nimmt an, dass der neue
Katalog 5 bis 10 Prozent aller Proteininteraktionen in menschlichen
Zellen abdeckt. Das hört sich nicht nach viel an, doch der letzte große
Fortschritt zum menschlichen Interaktom liegt bereits fast zehn Jahre
zurück, als Roth seine erste Karte zu lediglich 3 000
Proteininteraktionen veröffentlichte."
Die Wissenschaftler setzten Laborexperimente ein, um Interaktionen
zu ermitteln. Mit einer anschließenden Computermodellierung setzten sie
Proteine auf null, die sich mit einem oder mehreren Tumorproteinen
verbinden.
In einem Gespräch mit Lab Product News bemerkte Roth, dass zum
ersten Mal eine Studie gezeigt habe, dass Krebsproteine sich
wahrscheinlicher miteinander verbinden, als dass sie sich mit zufällig
ausgewählten, Nichtkrebsproteinen verbinden würden. Er ergänzte: "Sobald
man sieht, dass Proteine, die mit derselben Krankheit assoziiert sind,
sich wahrscheinlicher miteinander verbinden, kann man dieses
Interaktionsnetz als ein Vorhersagewerkzeug verwenden, um neue
Krebsproteine und die Gene, die diese kodieren, zu suchen."
Scientific American hebt die direkten Anwendungsmöglichkeiten für
die Krebsforschung hervor: "Studien haben das MAPK1IP1L mit der
Tumorbildung bei Mäusen in Verbindung gebracht, allerdings wurde dieses
noch nicht umfassend untersucht und das Protein, welches es bildet, ist
derzeit noch nicht als Krebsprotein beim Menschen anerkannt. Aus Roths
Studie geht hervor, dass MAPK1IP1L mit mindestens drei bekannten
Krebsproteinen interagiert. Das bedeutet nicht unbedingt, dass es sich
bei MAPK1IP1L um ein Krebsgen handelt, doch es weist einen möglichen
Weg für künftige Forschung."
Weitere Informationen sind abrufbar unter:
http://www.cell.com/cell/abstract/S0092-8674%2814%2901422-6